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07.07.09 Proteinfragmente aus Dino-Fossilien klar bestätigt
Ein Team um die Paläontologin Mary Schweitzer hatte 2007 mit einer Veröffentlichung Aufsehen erregt, in der sie Analysen eines fossilen Oberschenkelknochens von Tyrannosaurus rex aus der Kreide so interpretieren, dass in den ca. 68 Millionen Jahre alten Fossilien noch Fragmente (=Bruchstücke) von Proteinen erhalten seien (vgl. 
Proteine aus einem fossilen Oberschenkelknochen von Tyrannosaurus rex. Nachdem bereits zuvor flexibles Gewebe aus dem fossilen Knochen isoliert und beschrieben worden war, hatten die Autoren mit massenspektrometrischen Methoden Peptide (=kurze Kette aus Aminosäuren) von Kollagen (=Strukturprotein des Bindegewebes) identifiziert. Die Arbeit löste intensive und kontroverse Diskussionen aus, da nach bisherigen Erkenntnissen und Erfahrungen die chemisch wenig stabilen Proteine die Prozesse der Fossilisierung und lange Lagerzeit in den Sedimentschichten nicht überdauern.
Nun legen Schweitzer et al. (2009) eine weitere Arbeit nach, in der sie den fossilen Hadrosaurier Brachylophosaurus canadensis (Entenschnabelsaurier) aus der Oberkreide untersuchen. Das Alter geben die Autoren mit ca. 80 Millionen radiometrischen Jahren an. Die Fossilien wurden unter größtmöglichen Vorsichtsmaßnahmen geborgen, im Labor präpariert und untersucht. Auch aus den B. canadensis-Fossilien konnte flexibles Gewebe isoliert werden, das aufgrund seiner mikroskopischen Charakterisierung nicht auf Mikroorganismen (Biofilm) zurückzuführen ist, die das Fossil besiedelt haben.
Immunologische Studien an Extrakten oder an demineralisierten Proben des Fossils ergaben, dass verschiedene Antikörper gegen Kollagen sowie auch solche gegen Proteine, die in Blutgefäßen vorkommen (Elastin, Laminin und Hämoglobin) positive Reaktionen zeigten. Zur Absicherung der Ergebnisse wurden die Untersuchungen unabhängig in verschiedenen Laboratorien vorgenommen; sie erbrachten weitgehend übereinstimmende Resultate.
Schweitzer et al. versuchten dann massenspektrometrisch Hinweise auf Proteinfragmente in Extrakten aus den Fossilien zu finden. Sie konnten acht Peptide mit insgesamt 149 Aminosäuren finden, die sie aufgrund umfangreicher Analysen als Kollagenfragmente identifizieren konnten. In einem zweiten Labor konnten drei der acht Peptide ebenfalls nachgewiesen und damit das Resultat bestätigt werden. Alle Peptide enthalten Hydroxyprolin, das aus Proteinen von Mikroorganismen nicht bekannt ist. Dies werten die Autoren ebenfalls als Hinweis darauf, dass die Peptide tatsächlich aus Dinosauriergewebe stammen.
In vergleichenden Sequenzanalysen wurden die Kollagenfragmente der beiden Dinosaurier tatsächlich den Archosauria zugeordnet, dazu gehören auch Vögel und Alligatoren, dies stützt ebenfalls die behauptete Authentizität der Peptide.
Mit dieser eindrucksvollen Arbeit, die in Kommentaren auch von Kritikern der ersten Veröffentlichung ausdrücklich geschätzt wird, haben Schweitzer et al. die Anwendbarkeit molekularbiologischer Methoden in der paläontologischen Forschung bestätigt. Die Autoren stellen jedoch auch in dieser Publikation abschließend fest, dass die Chemie dieser außerordentlichen Erhaltung von Peptiden noch nicht verstanden ist und weiterer Forschung bedarf. Denn bisherige Erkenntnisse lassen nicht erwarten, dass Proteinverbindungen über einen Zeitraum von Jahrmillionen erhalten bleiben können.
Quelle:
Schweiter MH, Zheng W, Organ CL, Avci R, Suo Z, Freimark LM, Lebleu VS, Duncan MB, Vander Heiden MG, Neveu JM, Lane WS, Cottrell JS, Horner JR, Cantley LC, Kalluri R & Asara JM (2009) Biomolecular characterization and protein sequence of the Campanian hadrosaur B. canadensis. Science 324, 626-630.
Hinweis: Eine ausführliche Beschreibung und Wertung der Befunde wird in der Herbstausgabe von Studium Integrale Journal veröffentlicht.
Autor dieser News: Harald Binder
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